Ein Protein, das Fruchtfliegen beim Schlafen hilft, bildet auch kurze Peptide, die Bakterien auf ungewöhnliche Weise abtöten. Statt die bakterielle Membran zu durchlöchern, wie es die meisten keimtötenden Peptide tun, dringen sie ein und stören die Maschinerie, die Proteine aufbaut. Die Arbeit wurde am 29. Oktober in Nature Communications veröffentlicht.
In Labortests wirkten die Peptide gegen eine breite Palette von Mikroben, darunter antibiotikaresistente Stämme. Bisher sind es ausschließlich Laborarbeiten, doch der Mechanismus unterscheidet sich von der membrandurchlöchernden Wirkung der meisten keimtötenden Peptide.
Ein Schlafgen mit Immunaufgabe
Nemuri, benannt nach dem japanischen Wort für Schlaf, wurde von einem Team unter Leitung von Amita Sehgal an der University of Pennsylvania identifiziert und 2019 in der Fachzeitschrift Science beschrieben. Fliegen mit zusätzlichem Nemuri schliefen etwa 17 bis 20 Stunden am Tag, gegenüber etwa 11 bei typischen Fliegen, und sie überlebten Infektionen besser. Die Nemuri-Spiegel stiegen, wenn Fliegen krank waren oder keinen Schlaf bekamen, und das Protein konnte Mikroben allein abtöten.
Diese Arbeit legte nahe, dass der Schlafbedarf der Fliege und ihre Immunabwehr eng verknüpft sind. Die neue Studie fragt, was Nemuri Bakterien tatsächlich antut.
In kurze Peptide zerlegt
Die Forschenden fanden heraus, dass Nemuri in kurze Peptide zerlegt wird, die reich an zwei Aminosäuren sind, Arginin und Glycin. Diese Fragmente übernehmen das Abtöten. Nemuri ist dafür bekannt, den Schlaf zu fördern, besonders wenn eine Fliege eine Infektion bekämpft.
Eine andere Art, Bakterien abzutöten
Die meisten keimtötenden Peptide wirken, indem sie Löcher in die Bakterienmembran stanzen. Die Nemuri-Peptide tun das nicht. Sie dringen in das Bakterium ein und sammeln sich dort, wo sich die Ribosomen befinden, die Strukturen, die Proteine bauen.
Dort verklumpen die Ribosomen und werden langsamer, und die Proteinproduktion bricht ein. Ein Bakterium, das keine Proteine herstellen kann, kann nicht wachsen.
An resistenten Stämmen getestet
In Labortests wirkten die Peptide gegen eine breite Palette von Mikroben, darunter Methicillin-resistenter Staphylococcus aureus (MRSA) und Vancomycin-resistente Enterokokken (VRE), zwei Bakterien, die schwer zu behandeln sind, weil sie gegen gängige Antibiotika resistent sind. Die Peptide schonten Fliegen- und Säugetierzellen überwiegend, was für jede Verbindung wichtig ist, die eines Tages weiterentwickelt werden könnte.
Wie früh das noch ist
Alle bisherigen Belege stammen aus Laborexperimenten. Ob die Peptide in einem infizierten Tier wirken, wie sie verabreicht werden könnten und ob Bakterien gegen sie resistent werden können, sind Fragen für spätere Studien.