Une équipe de recherche de l'Université Tongji, à Shanghai, a conçu un court peptide qui libère SIRT1, une enzyme étroitement liée au vieillissement, d'une protéine qui la freine. Dans des cellules en laboratoire, le peptide a augmenté l'activité de SIRT1 et réduit des signes de sénescence. L'étude a été publiée dans Aging Cell le 30 octobre.
Le peptide n'a été testé pour l'instant que dans des cellules. Les travaux connexes sur la souris portaient sur la protéine qui freine SIRT1, et non sur le peptide.
Pourquoi SIRT1 compte
SIRT1 est une enzyme qui aide les cellules à bien fonctionner. Des travaux de laboratoire antérieurs ont associé une activité plus élevée de SIRT1 à une sénescence plus lente, cet état d'épuisement dans lequel les cellules cessent de se diviser.
Les cellules sénescentes s'accumulent avec l'âge et constituent un axe majeur de la recherche sur le vieillissement, ce qui explique l'intérêt pour les protéines qui contrôlent SIRT1.
Un frein nommé USP25
L'équipe de Tongji a découvert qu'une autre protéine, USP25, se fixe à SIRT1 et la modifie de façon à réduire son activité. Cela pousse les cellules vers la sénescence.
Des souris élevées sans USP25 présentaient moins de changements liés à l'âge et une meilleure physiologie globale, ce qui appuie l'idée qu'USP25 agit comme un frein au vieillissement en bonne santé.
Un peptide qui rompt l'association
Les chercheurs ont ensuite conçu un peptide pénétrant dans les cellules, pSirt1-4, qui rompt l'association entre USP25 et SIRT1. Dans des cellules, il a augmenté l'activité de SIRT1 et réduit des signes de sénescence.
L'idée est de relâcher le frein sur SIRT1 en interrompant le contact entre les deux protéines, plutôt qu'en modifiant durablement l'une ou l'autre.
À quel point c'est encore précoce
Le peptide n'a été testé qu'au stade cellulaire. La question de savoir s'il agit chez un animal vivant, comment il serait administré et s'il est sûr à long terme relève d'études ultérieures.