Una proteina che aiuta i moscerini della frutta a dormire produce anche brevi peptidi che uccidono i batteri in modo insolito. Invece di perforare la membrana batterica, come fa la maggior parte dei peptidi che uccidono i germi, si insinuano all'interno e interferiscono con il macchinario che costruisce le proteine. Il lavoro è stato pubblicato su Nature Communications il 29 ottobre.
Nei test di laboratorio i peptidi hanno agito contro un'ampia gamma di microbi, compresi ceppi resistenti agli antibiotici. Finora si tratta solo di lavoro di laboratorio, ma il meccanismo è diverso dall'azione perforante di membrana della maggior parte dei peptidi che uccidono i germi.
Un gene del sonno con un ruolo immunitario
Nemuri, che prende il nome dalla parola giapponese per sonno, è stato identificato da un gruppo guidato da Amita Sehgal all'Università della Pennsylvania e descritto sulla rivista Science nel 2019. I moscerini con una quantità extra di Nemuri dormivano circa 17-20 ore al giorno, contro le circa 11 dei moscerini normali, e sopravvivevano meglio alle infezioni. I livelli di Nemuri aumentavano quando i moscerini erano malati o privati del sonno, e la proteina era in grado di uccidere i microbi da sola.
Quel lavoro suggeriva che il bisogno di sonno del moscerino e le sue difese immunitarie siano strettamente collegati. Il nuovo studio si chiede che cosa faccia realmente Nemuri ai batteri.
Tagliata in brevi peptidi
I ricercatori hanno scoperto che Nemuri viene tagliata in brevi peptidi ricchi di due amminoacidi, arginina e glicina. Sono questi frammenti a uccidere. È noto che Nemuri favorisce il sonno, in particolare quando un moscerino combatte un'infezione.
Un modo diverso di uccidere i batteri
La maggior parte dei peptidi che uccidono i germi agisce aprendo fori nella membrana batterica. I peptidi di Nemuri no. Entrano nel batterio e si raccolgono dove si trovano i ribosomi, le strutture che costruiscono le proteine.
Lì i ribosomi si aggregano e rallentano, e la produzione di proteine si blocca. Un batterio che non può produrre proteine non può crescere.
Testati contro ceppi resistenti
Nei test di laboratorio i peptidi hanno agito contro un'ampia gamma di microbi, tra cui lo Staphylococcus aureus resistente alla meticillina (MRSA) e gli enterococchi resistenti alla vancomicina (VRE), due batteri difficili da trattare perché resistono agli antibiotici comuni. I peptidi sono stati per lo più poco aggressivi verso le cellule di moscerino e di mammifero, un aspetto importante per qualsiasi composto che un giorno potrebbe essere sviluppato ulteriormente.
A che punto siamo
Tutte le evidenze finora provengono da esperimenti di laboratorio. Se i peptidi funzionino in un animale infetto, come potrebbero essere somministrati e se i batteri possano sviluppare resistenza nei loro confronti sono questioni per studi successivi.