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Chemiker bauen Stapled Peptides, die sich mit Licht ein- und ausschalten lassen und wochenlang geschaltet bleiben

Eine neue lichtempfindliche Klammer, Azobispyrazol, lässt Stapled Peptides per Licht in eine fester bindende Form und zurück schalten (McCann et al.).

Chemiker haben Peptide gebaut, die sich mit Licht ein- und ausschalten lassen, und der Schaltzustand hält wochenlang. Die Arbeit von McCann, Prischich und Kollegen erschien am 2. November 2026 in Chemical Science.

Es handelt sich um frühe Laborchemie, weit entfernt von jeder Anwendung beim Menschen.

Was ein Stapled Peptide ist

Stapled Peptides sind kurze Aminosäureketten, die durch eine chemische Klammer in eine Helix gezwungen werden. Die gehaltene Helixform kann einem Peptid helfen, sein Zielprotein fester zu binden.

Eine Klammer, die auf Licht reagiert

Das Team setzte eine neue lichtempfindliche Klammer namens Azobispyrazol bei zwei gut untersuchten Peptiden ein, die von den Proteinen Bak und p53 stammen.

Licht schaltet die Klammer um. In den Versuchen wurden die Peptide dadurch helikaler und banden fester an ihre Ziele, Bcl-xL beim Bak-Peptid und MDM2 beim p53-Peptid. Ein zweiter Lichtimpuls kehrt die Änderung um.

Ein Schalter, der hält

Nach dem Umschalten hatte die Klammer eine Halbwertszeit von 65 Tagen bei 21 °C, beim Bak-Peptid von etwa einem halben Jahr.

Das Peptid fällt also nicht von selbst zurück, und seine Form lässt sich mit Licht steuern, statt auf das Zurückrelaxieren zu warten.

Wie früh das Stadium ist

Die Ergebnisse stammen aus der Chemie im Labor. Ob solche Peptide in Zellen oder Tieren funktionieren und wie Licht in der Praxis zugeführt werden könnte, sind Fragen für spätere Studien.

QUELLEN UND WEITERFÜHRENDE LITERATUR

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