Forschende des UCL, des King's College London und der britischen Gesundheitssicherheitsbehörde UKHSA haben gemeinsam mit einer Kollegin vom Mount Holyoke College in den USA ein neues ringförmiges Peptid aus Bacillus smithii beschrieben, einem hitzeliebenden Bakterium, das in der Industrie genutzt wird. Sie nannten es Smithiosin. Die Studie erschien am 5. November 2026 online in ACS Chemical Biology.
Es handelt sich um frühe Chemie- und Genomarbeit. Das Peptid erwies sich gegen Bakterien nur als schwach wirksam, und die Autoren sagen das selbst.
Wie es gefunden wurde
Das Team durchsuchte das Genom von Bacillus smithii DSM 4216, einem ursprünglich aus Käse isolierten Stamm, der bei 55 Grad Celsius wächst. Gesucht wurde ein Sactipeptid, also ein Peptid, das die Zelle mit ihrer normalen Proteinmaschinerie herstellt und das dann durch Schwefelbrücken, sogenannte Sactionine, zu einem Ring geschlossen wird.
Smithiosin ist ein enger Verwandter von Subtilosin A, einem Sactipeptid aus Bacillus subtilis. Die hochauflösende Massenspektrometrie zeigte drei Sactionin-Brücken in Smithiosin, und die Autoren nutzten außerdem Zirkulardichroismus, um seine Form zu untersuchen. Sie gewannen etwa 0,4 Milligramm Peptid pro Liter Kultur und berichten, dass das Wachstum von B. smithii von Lauf zu Lauf uneinheitlich war.
Ein unerwartetes Ergebnis in einem Laborwirt
Die Forschenden brachten außerdem das Gen für die Vorstufe von Smithiosin in Bacillus subtilis 168 ein, ohne das eigene Subtilosin-Gen dieses Bakteriums zu entfernen. Der Wirt bildete beide Peptide: Subtilosin A in deutlich geringerer Menge und vollständig gebildetes Smithiosin, das normales B. subtilis nicht herstellt.
Die Smithiosin-Menge lag etwa tausendfach unter der von Subtilosin A, und der veränderte Stamm war bei wiederholtem Anzüchten etwas instabil. Dennoch schreiben die Autoren, dass die fremde Vorstufe mit der eigenen konkurrieren und sie bei den wirtseigenen Enzymen, darunter ein Radikal-SAM-Enzym namens AlbA, verdrängen kann. Ihre Zusammenfassung beschreibt dies als erstmals gezeigt, und sie kennen nach eigenen Angaben keinen früheren Präzedenzfall. Die beiden Vorstufenpeptide stimmen in 69,4 % ihrer Sequenz überein.
Tötet es Bakterien ab?
Nicht gut. In Tests der UKHSA hemmte Smithiosin das Wachstum von vier von sechs grampositiven Stämmen von Staphylococcus aureus und Enterococcus faecalis bei 128 bis 256 Mikrogramm pro Milliliter, während Subtilosin A dies bei der höchsten Dosis von 256 bei keinem tat. Keines der beiden Peptide wirkte auf sieben gramnegative Stämme, darunter Klebsiella, Acinetobacter, Pseudomonas und E. coli.
Zum Vergleich getestete Standardantibiotika wirkten bei den meisten Stämmen in weit niedrigeren Dosen. Die Autoren sagen, der Unterschied zwischen Smithiosin und Subtilosin A sei angesichts der unterschiedlichen Sequenzen nicht signifikant und Smithiosin sei derzeit nicht aktiv genug, um als antimikrobieller Wirkstoff eingesetzt zu werden.
Warum es trotzdem zählt
Die Autoren halten schon die Beschreibung von Smithiosin als Naturstoff von B. smithii für wertvoll. Sie erwarten außerdem, dass die Herstellung fremder Vorstufenpeptide in Bacillus subtilis nach weiterer Optimierung ein nützlicher Weg werden könnte, neue Sactipeptide zu durchmustern. Nichts davon wurde an Tieren getestet.