Investigadores de UCL, el King's College de Londres y la Agencia de Seguridad Sanitaria del Reino Unido (UKHSA), junto con una colaboradora del Mount Holyoke College en Estados Unidos, han descrito un nuevo péptido en anillo de Bacillus smithii, una bacteria termófila usada en la industria. Lo llamaron smithiosina. El estudio se publicó en línea en ACS Chemical Biology el 5 de noviembre de 2026.
Es un trabajo inicial de química y genómica. El péptido resultó solo débilmente activo contra las bacterias, y los propios autores lo dicen.
Cómo se encontró
El equipo exploró el genoma de Bacillus smithii DSM 4216, una cepa aislada originalmente de un queso, que crece a 55 grados Celsius. Buscaban un sactipéptido, es decir, un péptido que la célula fabrica con su maquinaria proteica habitual y que luego se cierra en anillo mediante puentes de azufre llamados sactioninas.
La smithiosina es una pariente cercana de la subtilosina A, un sactipéptido de Bacillus subtilis. La espectrometría de masas de alta resolución mostró tres puentes de sactionina en la smithiosina, y los autores también usaron dicroísmo circular para examinar su forma. Obtuvieron unos 0,4 miligramos de péptido por litro de cultivo e indican que el crecimiento de B. smithii fue irregular de un ensayo a otro.
Un resultado inesperado en un huésped de laboratorio
Los investigadores también introdujeron el gen del precursor de la smithiosina en Bacillus subtilis 168 sin eliminar el gen de subtilosina propio de esa bacteria. El huésped produjo ambos péptidos: subtilosina A en niveles claramente reducidos y smithiosina completamente formada, que el B. subtilis normal no produce.
La producción de smithiosina fue unas mil veces menor que la de subtilosina A, y la cepa modificada resultó algo inestable al cultivarse repetidamente. Aun así, los autores escriben que el precursor extraño puede competir con el nativo y desplazarlo en el uso de las enzimas del huésped, incluida una enzima SAM radical llamada AlbA. Su resumen lo describe como demostrado por primera vez, y dicen no conocer un precedente anterior. Los dos péptidos precursores comparten el 69,4 % de su secuencia.
¿Mata bacterias?
No mucho. En pruebas realizadas en la UKHSA, la smithiosina detuvo el crecimiento de cuatro de seis cepas grampositivas de Staphylococcus aureus y Enterococcus faecalis a 128 a 256 microgramos por mililitro, mientras que la subtilosina A no lo hizo en ninguna a la dosis más alta de 256. Ninguno de los dos péptidos tuvo efecto sobre siete cepas gramnegativas, entre ellas Klebsiella, Acinetobacter, Pseudomonas y E. coli.
Los antibióticos habituales probados en paralelo actuaron a dosis mucho más bajas en la mayoría de las cepas. Los autores afirman que la diferencia entre la smithiosina y la subtilosina A no es significativa dada la diferencia entre sus secuencias, y que la smithiosina no es por ahora lo bastante activa para usarse como antimicrobiano.
Por qué sigue importando
Los autores consideran que describir la smithiosina como producto natural de B. smithii ya es valioso. También esperan que, con más optimización, expresar péptidos precursores extraños en Bacillus subtilis pueda convertirse en una forma útil de explorar nuevos sactipéptidos. Nada de esto se ha probado en animales.